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            河南大學以通訊單位在Cell發表研究論文揭示葉綠體蛋白轉運新機制

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            • 来源:波多野结衣42部视频在线

            STTs介導的相分離驅動葉綠體內蛋白分選機制

            2020年3月12日,河南大學生命科學學院/作物逆境適應與改良國傢重點實驗室張立新教授課題組及合作者在光合作用研究領域取得重要進展,在國際上首次提出並闡明瞭相分離驅動葉綠體內蛋白分選的新機制,推動瞭蛋白轉運機理的進一步深入,揭示瞭相分離的重要生理意義,而且對於探討葉綠體的生物發生、光合器官的建成和功能調節以及真核生物的起源和進化等都具有重要的意義。該研究成果以“Liquid-liquid phase transition drives intra-chloroplast cargo sorting”為題,以全文形式在《Cell》雜志在線發表(DOI: 10.1016/j.cell.2020.02.045)。張立新教授為本文通訊作者,中國科學院植物研究所是第一作者單位,河南大學是通訊作者單位。

            光合作用是地球上最大規模地利用太陽能,把二氧化碳和水合成為有機物,並放出氧氣的過程。葉綠體是植物光合作用場所。葉綠體是由光合細菌共生演變而來的,在光合作用及其他多種重要生理過程中發揮著關鍵性的作用。葉綠體具有半自主性,95%葉綠體蛋白是由核基因編碼的,在胞質中合成為前體後,通過葉綠體外被膜和內被膜上的轉運通道將蛋白質轉入葉綠體的不同區域才能使葉綠體行使光合功能。然而一直以來科學傢們對於核編碼葉綠體蛋白在跨過葉綠體被膜之後如何被分選、穿過擁擠的基質空間、並精確地靶定到特異性類囊體膜復合物的分子機制依然不清楚。

            該研究發現瞭位於葉綠體基質的關鍵蛋白轉運分選因子STT1與STT2,闡明瞭雙精氨酸依賴轉運途徑的底物識別、分選以及轉運靶定到雙精氨酸依賴轉運途徑的分子機制。STT1與STT2蛋白都包含N端的IDR (intrinsically disordered region) 結構域與C端的ankyrin repeat結構域。STT1與STT2能夠依賴於ankyrin repeat結構域的相互作用形成一個橢圓球狀異源二聚體結構,而STT1與STT2的IDR區域分別含有保守的WEEPD基序與LVP-W基序,負責識別底物信號肽的雙精氨酸(RR)基序與疏水結構域(H domain)。研究表明底物結合後會激活STT復合物進一步組裝相分離形成濃縮的液滴。STT-底物相分離液滴協助底物穿過葉綠體基質從而靶定到類囊體膜。而Hcf106能夠抑制STT的相分離從而釋放底物,完成底物的正確運輸與裝配。這種方式可能既能確保底物折疊,同時保持底物信號肽的活性便於被下遊Tatc/Hcf106通道識別。阻礙STT-Hcf106結合會阻斷Tat底物的運輸,影響植物光合作用從而導致植物致死的表型。該研究首次發現瞭相分離調控葉綠體蛋白轉運,從而調控葉綠體生成和光合作用。該研究揭示瞭調節細胞器生物發生蛋白轉運相分離的保守機制,為研究細胞如何精確調控生理過程拓展瞭新思路。

            該研究工作受到國傢自然科學基金委、科技部、河南大學等項目的資助。